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é o facebook,A Hostess Bonita Compete ao Vivo Online, Oferecendo Comentários em Tempo Real Que Capturam Toda a Emoção e Intensidade dos Jogos Populares..Sim, eu sou "officier de l'instruction publique", uma condecoração especial dada a artistas e homens de ciência. Fui presidente do júri que concedeu os prêmios de música na célebre escola da Legion d'Honneur.,O mecanismo exato pelo qual a OMP descarboxilase catalisa sua reação tem sido objeto de rigorosa investigação científica. A força motriz para a perda da carboxila ligada ao C6 do anel pirimidina vem da proximidade de um grupo carboxila do resíduo aspartato no sítio ativo da enzima, que desestabiliza o estado fundamental em relação ao estado de transição da reação não catalisada. Houve várias hipóteses sobre a forma que o estado de transição toma antes que a protonação do carbono C6 ocorra para produzir o produto final. Muitos estudos investigaram a ligação de um potente inibidor da OMP descarboxilase, monofosfato de 6-hidroxi uridina (BMP, um derivado de ácido barbitúrico), dentro do sítio ativo, para identificar quais resíduos de aminoácidos essenciais estão diretamente envolvidos com a estabilização do estado de transição. (Veja a figura da enzima ligada a BMP) Vários mecanismos para a descarboxilação enzimática de OMP foram propostas, incluindo a protonação em O2 para formar uma espécie zwitteriônica como um intermediário, a estabilização de ânion de O4, ou ataque nucleofílico em C5. O consenso atual sugere que o mecanismo prossegue através de um carbânion estabilizado no C6 após a perda de dióxido de carbono. Este mecanismo foi sugerido a partir de estudos que investigaram os efeitos cinéticos dos isótopos em conjunto com a inibição competitiva e a mutagênese do sítio ativo. Neste mecanismo, a espécie de carbânion de vida curta é estabilizada por um resíduo de lisina próximo, antes de ser extinta por um próton. (Veja o esquema do mecanismo catalítico) A intermediação de um carbânion de vinil altamente básico que não se beneficia de estabilização eletrônica é rara em um sistema enzimático e em sistemas biológicos em geral. Notavelmente, o microambiente enzimático ajuda a estabilizar consideravelmente o carbânion. O p''K''aH do intermediário carbaniônico ligado à enzima foi medido como sendo menor ou igual a 22 com base em estudos de troca de deutério. Embora ainda altamente básico, o correspondente p''K''aH do intermediário carbaniônico livre é estimado ser muito maior, em torno de 30-34 (com base em medições no análogo 1,3-dimetiluracilo), levando à conclusão de que a enzima estabiliza o carbânion em pelo menos 14 kcal/mol..
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